Eiwitten en aminozuren


Een blik op de chemie

De aminozuren zijn verbonden via een amidebinding die is vastgesteld voor de reactie tussen een aminegroep van een aminozuur en de carboxylgroep van een ander aminozuur. Deze link (CO-NH-) è ook genoemd een peptidebinding Omdaté bindt peptiden (aminozuren in combinatie):



dat verkregen è omdat dipeptideé è gevormd door twee aminozuren. Als dipeptide bevat een vrije aminogroep aan één uiteindeà (NH2) en een carboxylgroep van de andere (COOH), kanò reageren met één of meerù aminozuren en strek de ketting van rechts en links, met dezelfde reactie boven gezien.

De volgorde van reacties (die overigens niet echtà così eenvoudige) blikjeò oneindig doorgaan, totdat optreden een polymeer polypeptide of eiwit. Het onderscheid tussen peptiden en eiwitten è verband met het molecuulgewicht: gewoonlijk molecuulgewichten boven 10.000 gesproken eiwit.
De band samen aminozuren eiwitten zelfs kleine verkrijgen è een moeilijke taak, maaré is onlangs een geautomatiseerde productiemethode van proteïnen ontwikkeld uit aminozuren die dà uitstekende resultaten.
Het eiwit più eenvoudig derhalve è gevormd door twee aminozuren: het Internationaal Verdrag voor de nummering van de aminozuren in een nette deel dall'amminoacido eiwitstructuur met de aminogroep-vrij.

Protein Structure


Proteïne moleculen worden gevormd om te kunnen een oogopslag van maximaal vier afzonderlijke organisaties vangen: algemeen onderscheiden, een primaire structuur, secundair en tertiair een quaternair.
De primaire en secundaire structuren zijn essentieel voor eiwit, terwijl de tertiaire en quaternaire bijkomstig (in de zin dat niet alle eiwitten kunnen worden aangebracht).
De primaire structuur è bepaald door het aantal, het type en de sequentie van de aminozuren in de eiwitketen; moet dan bepalen de geordende volgorde van amino- zuren die het eiwit vormen (bekendò middelen om de exacte volgorde van de basen van DNA die coderen voor een dergelijk eiwit) de moeilijkheid ontmoet kennenà bestellen chemische stof die niet te verwaarlozen.
E 'kon dus op basis van de geordende volgorde van aminozuren via Edman afbraak: het eiwit wordt omgezet met het PIT (FITC); aanvankelijk het doublet stikstof α-amminico valt de PIT vormen tiocarbamil derivaat; vervolgens voor dit product verkregen cyclises geven feniltioidantoin derivaat dat è Fluorescerend.
Edman heeft een machine genaamd sequencer die automatisch de parameters (tijd, reagentia, pH enz.) Voor de afbraak en biedt de primaire structuur van eiwitten bedacht (hiervoor ontving hij de Nobelprijs).
De primaire structuur è voldoende om de eigenschappen volledig te interpreterenà eiwitmoleculen; wordt aangenomen dat dergelijke eigenschappenà hangt met een wezenlijke wijze de ruimtelijke configuratie dat de eiwitmoleculen trachten aan te nemen leunend op verschillende manieren welkeè ervan uitgaande dat è gedefinieerd secundaire structuur van eiwitten. Er secundaire structuur eiwit è tremolabile, watè neigt te ontrafelen voor verwarming; Vervolgens worden de eiwitten gedenatureerd verliezen veel van hun kenmerken eigenschappenà. Naast verhitting boven 70 C, denaturatie kanò ook worden veroorzaakt door straling of door de werking van reagentia (sterk zuur, bijvoorbeeld).
De denaturatie van eiwitten door thermische effect wordt waargenomen, bijvoorbeeld door verhitting van het eiwit: u verliest zijn gelatineuze verschijning en tot een witte substantie onoplosbaar. De denaturatie van eiwitten leidt tot de vernietiging van de secundaire structuur, maar ongewijzigd laat de primaire structuur (de aaneenschakeling van de diverse aminozuren).
De eiwitten nemen de tertiaire structuur wanneer hun keten, nog flexibele ondanks het vouwen van secundaire structuur wordt gevouwen teneinde een gedraaide driedimensionale rangschikking oorsprong in de vorm van een vast lichaam. Verantwoordelijk voor de tertiaire structuur hoofdzakelijk disulfidebindingen kan worden vastgesteld tussen de cysteine ​​SH verspreid langs het molecuul.
De quaternaire structuur, echter alleen door de eiwitten gevormd door twee of meerù subunità. Hemoglobine bijvoorbeeld è samengesteld door twee paar eiwitten (dwzè alle vier eiwitketens) bij de hoekpunten van een tetraëder teneinde tot een structuur van sferische vorm te geven; de vier eiwitketens zijn met elkaar door ionische krachten en niet in het bezit van covalente bindingen.
Een ander voorbeeld van een quaternaire structuur è voor insuline, blijkt uit zes subeenhedenà eiwit paarsgewijs op de hoekpunten van een driehoek waarvan het middelpunt toe twee atomen zink.


PROTEIN VEZELACHTIGE: zijn eiwitten met een bepaalde stijfheidà en met een as meerù langs de andere; de vezelachtige eiwit in de grootste hoeveelheidà aard è collageen (of collageen).
Een vezelachtig eiwit kanò nemen verschillende secundaire structuren: α-elica, β-foglietto en, in het geval van het collageen drievoudige helix; α-elica è structuur meerù stabiele, gevolgd door β-foglietto, terwijl de minst stabiele van de drie è de triple helix.

α-elica

De helix wordt gezegd dat de rechterhand indien na de belangrijkste skelet (gericht van beneden naar boven), het uitvoeren van een soortgelijke beweging om de schroeven van een schroef met de klok mee; terwijl de propeller è als de beweging van de linkerhand è analoog aan het schroeven van een schroef te draaien. In α-eliche rechterhand van de substituenten -R van de aminozuren loodrecht op de hoofdas van het eiwit en zijn naar buiten gericht, terwijl in de linker a-helices van de substituenten -R zijn naar binnen gericht. De a-helices van de rechterhand zijn meerù stabieler dan die van de linker omdaté tussen Vati -R c 'è minder interactie en minder sterische hindering. Alle α-elica gevonden in proteïnen rechtshandig zijn.
De structuur van 'α-elica è gestabiliseerd door waterstofbindingen (waterstofbruggen) die wordt gevormd tussen de carboxylgroep (-C = O) van elk aminozuur en de aminogroep (-NH) in vier residuen più doorsturen in lineaire volgorde.
Een voorbeeld van een eiwit met structuur α-elica è Keratine haar.

β-foglietto

In structuur β-foglietto kan waterstofbruggen tussen de aminozuren polypeptide ketens die tot verschillende maar parallelle of tussen aminozuren van hetzelfde eiwit ook numeriek gezaaid maar stroomt in antiparallel richtingen vormen. De waterstofbindingen zijnù zwakker dan die welke de vorm stabiliseren α-elica.
Een voorbeeld van de structuur β-foglietto è fibrine zijde (c 'è zelfs in spinnenwebben).
Het verlengen van de structuur α-elica het maken van de overgang van α-elica aan β-foglietto; zelfs warmte of mechanische belasting kunt u schakelen van het pand α-elica dat β-foglietto.
Gewoonlijk, in een eiwit, de structuren β-foglietto liggen dicht bij elkaar, omdaté kan interketen waterstofbruggen tussen de delen van het eiwit worden vastgesteld.

Vezelachtige eiwitten in het merendeel van de eiwitstructuur è georganiseerd α-elica of te β-foglietto.


PROTEIN Bolvormige: een ruimtelijke structuur of bijnaé bolvormig (vanwege de vele richtingsveranderingen van de polypeptideketen); sommige delen kunnen worden toegeschreven aan een structuur α-elica of te β-foglietto en andere delen zijn echter niet terug te vinden in dergelijke vormen: de bepaling niet è willekeurig, maar georganiseerde en repetitief.

De eiwitten die è verwezen tot nu toe, zijn stoffen van de grondwet in heel homogeen: CIOè zuivere aminozuur sequenties gecombineerd; deze eiwitten zijn eenvoudige genoemd; Er zijn eiwitten bestaan ​​uit een eiwit en een niet-eiwit gedeelte (groep prostaat) genoemde geconjugeerde eiwitten.

Collageen

En 'het eiwit più overvloedig in de natuur: è aanwezig in de botten, nagels, hoornvlies en de lens van het oog, waaronder de interstitiële ruimten van sommige organen (bijv. lever) etc.
De structuur geeft speciale vaardighedenà mechanische; heeft een grote mechanische sterkte combineert met een hoge elasticiteità (Bijv. In de pezen) of een hoge stijfheidà (Bijv. In de botten) afhankelijk van de functie die zij moeten vervullen.
Een van de eigenschappenà più nieuwsgierig collageen è eenvoudà constitutieve: è indeling tot ongeveer 30% van proline en ongeveer 30% van glycine; de andere 18 aminozuren moeten alleen de resterende 40% van de eiwitstructuur te delen. De aminozuursequentie van collageen è opmerkelijk soepel: elke drie residuen, de derde è glycine.
Proline è een cyclisch aminozuur waarin de groep R bindt stikstof α-amminico en erò verleent een zekere stijfheidà.
De uiteindelijke structuur è repetitieve keten met de vorm van een spiraal; binnen de keten van collageen, afwezig waterstofbindingen. Het collageen è propeller van de linkerhand (met andere lengte die overeenkomt met een omwenteling van de propeller) groter dan allen 'α-elica; de helix van collageen è zo los dat drie eiwitketens zijn in staat in te pakken elkaar vormen een enkel touw: triple helix structuur.
Het collageen triple helix è, Deze minder stabiel is de structuur α-elica dat van die β-foglietto.


Laten we nu zien het mechanisme waarmee produceert collageen; overwegen, bijvoorbeeld de breuk van een bloedvat: Dit breuk è vergezeld van een groot aantal signalen om de pot te sluiten, en vormen dan een stolsel. Er stolling vereist ten minste dertig gespecialiseerde enzymen. Na het stolsel heeft om door te gaan met het herstel van het weefsel; naburige cellen naar de wond produceren ook collageen. Aan onsò, Wordt eerst veroorzaakte de expressie van een gen cioè komt in functie organismen die vanuit de informatie van een gen, kunnen de eiwit (de genetische informatie wordt getranscribeerd mRNA die uit uit de kern en bereikt de ribosomen in het cytoplasma waar de genetische informatie wordt vertaald in eiwit ). Vervolgens wordt de collageen wordt gesynthetiseerd in de ribosomen (lijkt op een propeller van de linker bestaat uit ongeveer 1.200 aminozuren en een molecuulgewicht van ongeveer 150000 d) en accumuleert in lampen waar het een substraat voor enzymen die in staat operationele wijzigingen POSt -traduzionali (wijzigingen van de taal vertaald mRNA); in collageen, deze wijzigingen bestaan ​​nell'ossidrilazione van enkele zijketens vooral van proline en lysine.
Het falen van de enzymen die leiden tot deze veranderingen, veroorzaakt scheurbuik: è een ziekte die aanvankelijk het scheuren van bloedvaten, breken tanden die interintestinali bloeden en dood kan volgen; può veroorzaakt door het continu gebruik van houdbare levensmiddelen.
Vervolgens, door de werking van andere enzymen, door gewijzigde bestaande in de glycosidering van de hydroxylgroepen van proline en lysine (OH zuurstof bindt aan een suiker); Deze enzymen worden gevonden in andere dan de lumen Perci gebiedenòProteïne, en veranderingen ondergaat, migreert in het endoplasmatisch reticulum te eindigen in zakken (blaasjes), die sluit in zichzelf en zijn verbonden aan het rooster: erin è het monomeergehalte van pro-collageen glicosidato; laatstgenoemde het Golgi apparaat wanneer bijzondere enzymen herkennen cysteïne aanwezig in het carboxyterminale gedeelte van het pro-collageen glicosidato en maken s bereiktì dat de verschillende ketens zijn dicht bij elkaar en vormen de disulfide bruggen: verkregen così drie ketens van procollageen glicosidato elkaar verbonden en è Dit is het startpunt waarvan drie ketens, doordringen, dan natuurlijk leiden tot de drievoudige helix. De drie ketens van procollageen glicossidato elkaar verbonden bereiken dan een blaasje dat verstikking zichzelf, losgemaakt van het Golgi apparaat vervoert de drie ketens om de omtrek van de cel, waar, door fusie met de plasmamembraan, de trimetro wordt uit de cel.
In de extracellulaire ruimte, er speciale enzymen, de pro-collageen peptidase, die uit het species uitgeworpen uit de cel, drie fragmenten (één voor elke schroef) van 300 aminozuren elk van de carboxyterminale en drie fragmenten (één voor elke helix) van ongeveer 100 aminozuren elk van de amino-: een drievoudige helix bestaat uit 800 amminoacidiper propeller genoemd tropocollagen.
De tropocollageen heeft het uiterlijk van een stok hard genoeg; de verschillende trimeren geassocieerd met covalente bindingen meer faciliteiten gevenù groot: de microvezels. In de microfibrillen worden de verschillende trimeren zodanig opgesteld sfalzato; veel microfibrillen zijn bundels van tropocollageen.
In bone, tussen de collageenvezels zijn er de interstitiële ruimten zodanig gestort sulfaten en fosfaten van calcium en magnesium dergelijke zouten omvatten ook alle vezels; erò maakt botten stijf.
In het tekort aan calcium en magnesium, waardoor het onmogelijk de zouten vast in de interstitiële gebieden van de vezels van tropocollagen.