Kook de Protein


Door cooking talrijke veranderingen optreden in de hoeveelheid voedingsstoffen; Hiervan sommige zijn positief en goed voor de voeding, terwijl andere negatief.

Denaturatie van voedingsmiddelen die eiwit bevatten, gaat in de eerste plaats de structurele wijziging van peptiden genaamd eiwitdenaturatie. Concreet eiwitdenaturatie: fysiek verdraaiing gedragen structuren secundaire, tertiaire en quaternaire structuur van eiwitten, die wordt gedaan door de breuk van banden stabilisatoren (zoals disulfidebindingen). Denaturatie en een goed inderdaad de fundamentele doel waarvoor het belangrijk is om de eiwitten die door dit proces hun oorspronkelijke biologische functie verliezen en neigen te stollen, aggregaat en oplosbaarheid verliezen koken.
De denaturering begint bij temperaturen van ongeveer 60-70 ° C en wordt vergemakkelijkt door zure pH (verteringsenzymen-stollingsmiddelen.

Vrijgeven waterstofsulfide of waterstofsulfide of sulfide dihydrogen - een keerzijde


De eiwitdenaturatie tijdens het koken presenteert een revers zeer aangenaam; in sommige voedingsmiddelen, zoals eieren of melk, een gevolg van het breken van de disulfide bindingen treedt het vrijkomen van waterstofsulfide of waterstof sulfide of sulfide waterstoffosfaat (H2S).

De H2S en een toxische verbinding die negatief werkt op de cellen van alle weefsels (behalve rode bloedcellen), omdat het remt de mitochondriale; natuurlijk door het eenvoudige bereiding van voedsel, de afgifte van H2S en minimaal belang en extreem lage ... maar eerlijk populair, en in ieder geval moet worden onthouden.

Hydrolyse van eiwitten - een goede zaak

Naast de denaturering van proteïnestructuren complex, kook de proteïne verhoogt de verteerbaarheid ook vanwege de hydrolyse van peptideketens (ook vergemakkelijkt door zure en / of specifieke enzymen); Deze reactie manifesteert zich door breuk van peptidebindingen en aminozuur ketens in de differentiatie behelst meer kleine meer vatbare door spijsverteringssappen.

Wijziging van de zijketen van de aminozuren en oxidatie van de radicale groep - een keerzijde

Kook het eiwit bij een temperatuur van 100 ° C de zij keten van bepaalde aminozuren veranderen en soms (in aanwezigheid van zuurstof) bepaalt de oxidatie van de radicale groep (R). De aminozuren zijn het gevoeligst: zwavel: cysteïne, cystine, methionine (die, zoals verwacht, kan waterstofsulfide vrijmaken) en de heterocyclische: tryptofaan, tyrosine en histidine (tryptofaan, in de keuken 200 ° C, kunnen converteren naar polycyclische aromatische koolwaterstoffen) .

Maillard-reactie - een nadeel voor de gezondheid, maar (met mate) positief voor het gehemelte ...

De Maillard reactie (Louis Camille Maillard 1912) bepaalt de vorming van verbindingen bruin en lekker als ze worden gekookt (Polycyclische aromatische) en is gebaseerd op de vereniging van de aminogroepen van proteïnen met eenvoudige suikers.
Mechanisme van Maillard1) condensatie van de NH2 groep van een aminozuur met een carburator en daaropvolgende productie van een Schiffse base; 2) transformatie van de Schiff base in een product van Amadori; 3) de transmutatie van Amadori product in polycyclische aromatische koolwaterstoffen - dat door het koken van voedsel tot een bruine kleur en smaak van gekookte geven - maar ook in de tussenliggende verbindingen zoals hydroxymethylfurfural (HMF) of melanoidinen.
NB. Vanuit een nutritioneel oogpunt, de Maillard reactie omvat het gedeeltelijk verlies en een vermindering van zuur lysine verteerbaarheid dragen van melanoidinen omdat onverteerbaar.


Uiteindelijk is het mogelijk dat het afvuren van eiwitten of levensmiddelen die ze bevatten, positieve aspecten als de denaturatie van secundaire structuur, tertiaire en quaternaire en het eiwit hydrolyse en afgifte van aminozuren en / of peptiden; Echter, kook de proteïne bepaalt ook verschillende negatieve aspecten zoals de vrijlating van H2S, wijziging en oxidatie van de zijketens en die radicalen behoren tot aminozuren, en de activering van de Maillard reactie. Deze ongewenste veranderingen kunnen worden verzacht worden voorkomen doordat eiwit voedsel bij hogere baktemperaturen, bijvoorbeeld bereikt tijdens het bakken of grillen een hoog vuur. U herinnert zich, ten slotte, dat het koken van voedsel eiwit voor excellentie (vis en vlees) en fundamenteel voor voedsel overgedragen ziekten van verschillende soorten te voorkomen; zie in dit verband de artikelen: rauwe vis en rauw vlees. Met betrekking tot de eieren en peulvruchten, die ook zijn rijk aan eiwitten, koken en belangrijk om anti-voedingsstoffen die schade kan toebrengen aan het organisme te inactiveren.